2025Convocatoria ordinaria · Serie 4 · Ejercicio 1
2,5 puntosEl examen trae una errataTemas: Metabolismo, Biomoléculas, Genética molecular, MicrobiologíaEl rabo de toro es un estofado de origen cordobés muy apreciado gastronómicamente y con notables propiedades nutritivas.
a) En el año 2022 se realizó un estudio con un grupo de 25 personas que incluyeron en su dieta una ración superior a los 150 gramos de rabo de toro todos los jueves y domingos. Este estudio determinó que el rabo de toro, si se consume a la hora de comer y se realiza ejercicio, activa el gasto de grasa para obtener energía. El siguiente esquema muestra el catabolismo de la grasa hasta la obtención de ATP.
Observe la figura anterior y complete la siguiente tabla:
¿Cómo se llama la vía metabólica indicada en el esquema como vía A?
¿Cómo se llama la vía metabólica indicada en el esquema como vía B?
¿Cómo se llama la vía metabólica indicada en el esquema como vía C?
¿Qué papel tiene el oxígeno () en la fosforilación oxidativa?
¿Qué papel tiene el NADH en la fosforilación oxidativa?
[0,5 puntos]
b) El rabo de toro es una importante fuente de proteína debido a su alto contenido en colágeno. El colágeno es una proteína formada a partir de tres cadenas polipeptídicas idénticas. El siguiente esquema muestra los diferentes grados de plegamiento del colágeno:
Teniendo en cuenta el esquema anterior, complete la siguiente tabla:
¿Qué es la estructura primaria de una proteína y qué importancia tiene?
¿Qué tipo de estructura secundaria presenta el colágeno?
¿La estructura definitiva del colágeno es terciaria o cuaternaria? Justifique la respuesta.
[0,5 puntos]
c) El rabo de toro también contiene mucha vitamina B12 que nuestro cuerpo no puede sintetizar. La vitamina B12 es imprescindible para el funcionamiento del organismo, ya que es un cofactor de dos enzimas. Una de estas enzimas es la L-metilmalonil-CoA mutasa, que cataliza la conversión de L-metilmalonil-CoA en succinil-CoA, necesario para la síntesis de hemoglobina. El déficit de vitamina B12 puede provocar una grave forma de anemia llamada anemia perniciosa.
Explique qué es un cofactor y justifique por qué la falta de vitamina B12 puede provocar anemia perniciosa.
[0,5 puntos]
d) La otra enzima de nuestro cuerpo que tiene como cofactor la vitamina B12 es la metionina sintasa, que cataliza la conversión de la cisteína en metionina. La metionina, a su vez, es requerida para la síntesis de S-adenosilmetionina, un donador de grupos metilo () que la célula utiliza para metilar regiones de ADN en promotores de genes. Esta metilación sirve para inhibir la expresión de determinados genes cuando es necesario.
A partir de esta información, de la observación del esquema y de sus conocimientos, detecte en el siguiente texto cinco errores y corríjalos:
«La cisteína y la metionina son dos nucleótidos que contienen sodio. La metionina sintasa cataliza la conversión de cisteína en metionina, que, posteriormente, se puede convertir en S-adenosilmetionina. La S-adenosilmetionina transfiere grupos metilo a promotores de determinados genes y los silencia: cuando el promotor está metilado, no se le puede unir la ADN-polimerasa y, por tanto, el gen no se puede traducir. Un déficit de vitamina B12 puede provocar que algunos genes supresores tumorales no se metilen, lo que comporta que no queden silenciados y aumente así el riesgo de sufrir cáncer».
| Error (copie el fragmento del texto donde se encuentra) | Corrección |
|---|---|
[0,5 puntos]
e) Desde la aparición a finales de los años noventa del siglo XX de la enfermedad de las vacas locas o encefalopatía espongiforme bovina (EEB), el rabo de toro, así como otras partes de este animal que pueden tener restos de médula espinal, es controlado en el matadero para prevenir la presencia de priones.
Explique qué son los priones y cómo pueden provocar la EEB.
[0,5 puntos]






Hazlo en papel y compara paso a paso.
a)0,5 puntos
Planteamiento Hay que reconocer en el esquema las vías del catabolismo de los triacilglicéridos y el papel del oxígeno y del NADH en la cadena respiratoria.
Vía A: lipólisis. En el citosol, los triacilglicéridos (grasa) se hidrolizan en glicerina y ácidos grasos.
Vía B: beta-oxidación (hélice de Lynen). Dentro de la mitocondria, los ácidos grasos se van rompiendo en moléculas de acetil-CoA, y se forman NADH (y ).
Vía C: ciclo de Krebs (de los ácidos tricarboxílicos). El acetil-CoA se oxida hasta y se forman más NADH.
Oxígeno: es el aceptor final de los electrones de la cadena respiratoria; al aceptarlos (con protones) se reduce a agua, que aparece en el esquema como .
NADH: es el donador de electrones a la cadena respiratoria; al cederlos se oxida a , y la energía de esos electrones se aprovecha para hacer ATP a partir de ADP y fosfato.
ResultadoVía A: lipólisis. Vía B: beta-oxidación (hélice de Lynen). Vía C: ciclo de Krebs. El oxígeno es el aceptor final de electrones (se reduce a agua) y el NADH, el donador de electrones de la cadena respiratoria.
La pauta oficial da: Vía A: lipólisis. Vía B: beta-oxidación (o hélice de Lynen). Vía C: ciclo de Krebs (o de los ácidos tricarboxílicos). : aceptor de electrones. NADH: donador de electrones.
b)0,5 puntos
Planteamiento Se piden los niveles de estructura de las proteínas aplicados al colágeno, a partir del esquema.
Estructura primaria: la secuencia de aminoácidos de la cadena (qué aminoácidos hay, cuántos y en qué orden), como la que aparece en el esquema empezando por el extremo .
Importancia: determina todas las demás estructuras, es decir, cómo se pliega la proteína, su forma y, por tanto, su función.
Estructura secundaria: el esquema muestra cada cadena plegada en hélice α. Hay que saber que en el colágeno real cada cadena forma una hélice más estirada y que gira en sentido contrario, la hélice del colágeno, un tipo de estructura secundaria propio de esta proteína.
Estructura definitiva: cuaternaria, porque está formada por más de una cadena polipeptídica (tres cadenas unidas entre ellas). La estructura terciaria es el plegamiento de una sola cadena.
ResultadoEstructura primaria: la secuencia de aminoácidos (número y orden); determina el plegamiento, la forma y la función de la proteína. Estructura secundaria: hélice α, según el esquema (en el colágeno real, una hélice propia, la hélice del colágeno). Estructura definitiva: cuaternaria, porque la forman tres cadenas polipeptídicas.
La pauta oficial da: Secuencia de aminoácidos (número y orden); determina el resto de estructuras (plegamiento, forma, función). Secundaria: hélice alfa. Cuaternaria, porque está formada por más de una cadena (tres).
c)0,5 puntos
Planteamiento Se pide la definición de cofactor y la cadena de consecuencias desde la falta de vitamina B12 hasta la anemia.
Un cofactor es una molécula no proteica (un ion o una molécula orgánica, que se llama coenzima) que una enzima necesita para catalizar la reacción.
Sin vitamina B12, la L-metilmalonil-CoA mutasa no puede hacer bien su función y no se forma suficiente succinil-CoA.
Según el enunciado, el succinil-CoA es necesario para fabricar hemoglobina, la proteína de los glóbulos rojos que transporta el oxígeno por la sangre; sin suficiente succinil-CoA no se fabrica suficiente.
La sangre no puede llevar suficiente oxígeno a los tejidos: eso es la anemia.
ResultadoUn cofactor es una molécula no proteica que la enzima necesita para catalizar la reacción. Sin vitamina B12, la L-metilmalonil-CoA mutasa no funciona bien, no hay suficiente succinil-CoA ni, por tanto, suficiente hemoglobina, y la sangre no transporta suficiente oxígeno: anemia.
La pauta oficial da: Cofactor: molécula no proteica que necesita la enzima para catalizar la reacción; sin vitamina B12 la metilmalonil-CoA mutasa no funciona bien, no se obtiene suficiente succinil-CoA, no se fabrica suficiente hemoglobina (que transporta el oxígeno) y se produce la anemia; también se valora la coherencia de la redacción.
d)0,5 puntos
Planteamiento Hay que repasar el texto frase por frase con el esquema (las fórmulas de la cisteína y la metionina y el gen silenciado por metilación) y con lo que se sabe de la transcripción y del cáncer.
Error 1: «dos nucleótidos». Corrección: dos aminoácidos. En el esquema, ambas tienen un grupo amino () y un grupo carboxilo (COOH) unidos al mismo carbono.
Error 2: «que contienen sodio». Corrección: que contienen azufre (S). En las fórmulas se ve el azufre: el grupo SH de la cisteína y el de la metionina.
Error 3: «no se le puede unir la ADN-polimerasa». Corrección: la ARN-polimerasa. La enzima que se une al promotor para empezar a leer un gen es la ARN-polimerasa; la ADN-polimerasa interviene en la replicación.
Error 4: «el gen no se puede traducir». Corrección: no se puede transcribir. Si la ARN-polimerasa no se une al promotor, no se hace la transcripción del gen a ARN (la traducción es el paso posterior, del ARN a proteína).
Error 5: «algunos genes supresores tumorales». Corrección: algunos oncogenes (protooncogenes). Si un gen que favorece la división celular no queda silenciado, aumenta el riesgo de cáncer; en cambio, si un gen supresor de tumores se expresa, el riesgo no aumenta, sino que disminuye.
El resto del texto sigue el enunciado y el esquema, y no hay más errores que corregir. Pero atención a una cosa que el examen da por buena: en realidad, la metionina sintasa no fabrica la metionina a partir de la cisteína sino de la homocisteína. Se ve en las fórmulas del esquema: el radical de la cisteína es y el de la metionina, ; con un grupo metilo () no basta, porque también falta un . La homocisteína, de radical , sí se convierte en metionina al recibir un metilo.
Resultado«nucleótidos» → aminoácidos; «sodio» → azufre; «ADN-polimerasa» → ARN-polimerasa; «traducir» → transcribir; «genes supresores tumorales» → oncogenes (protooncogenes).
La pauta oficial da: Nucleótidos → aminoácidos; sodio → azufre; ADN-polimerasa → ARN-polimerasa; traducir → transcribir; genes supresores tumorales → oncogenes (o protooncogenes).
e)0,5 puntos
Planteamiento Se pide la naturaleza de los priones y el mecanismo por el que causan la enfermedad.
Un prion es una proteína infecciosa: una forma mal plegada (PrPsc) de una proteína normal del sistema nervioso (PrPc). No tiene ácido nucleico.
Cuando un animal ingiere priones (por ejemplo, con restos de tejido nervioso de un animal enfermo), estos llegan al encéfalo y hacen que las proteínas normales PrPc también se plieguen mal y se conviertan en PrPsc: la enfermedad se extiende como una reacción en cadena.
Las proteínas mal plegadas no se pueden degradar y se acumulan a lo largo de los años en agregados o placas.
Estos agregados matan las neuronas, y el encéfalo se llena de agujeros (vacuolas) como una esponja, de ahí el nombre de espongiforme, hasta que el animal muere.
ResultadoLos priones son proteínas infecciosas mal plegadas; cuando llegan al encéfalo hacen que las proteínas normales también se plieguen mal, y estas se acumulan en agregados que matan las neuronas y dejan el encéfalo lleno de agujeros como una esponja (encefalopatía espongiforme).
La pauta oficial da: Prion: proteína (PrPsc) infecciosa y mal plegada; hace que las proteínas propias (PrPc) también se plieguen mal; forman agregados o placas, provocan muerte neuronal y vacuolización del encéfalo; también se valora la coherencia de la redacción.
Enunciado: Generalitat de Catalunya, Consell Interuniversitari de Catalunya, Oficina d’Accés a la Universitat. PAU de Biología 2025, convocatoria ordinaria. La imagen es el examen oficial tal cual; el texto lo reproduce con las fórmulas reescritas. Consultado el 30 de octubre de 2026; el documento no declara fecha de última actualización.
Examen en catalán (PDF)Examen en castellano (PDF)Pauta de corrección (PDF)Reutilizado según el aviso legal de la Generalitat





