En 6 de 8 exámenes (4 de 4 desde 2025)
Todos los aminoácidos tienen un carbono α unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y un hidrógeno; solo cambia el radical. Se unen con enlace peptídico (carboxilo de uno con amino del siguiente, liberando agua).
Ordena los niveles de estructura: la primaria es la secuencia de aminoácidos; la secundaria, la hélice α o la lámina plegada; la terciaria, el plegamiento de una cadena; la cuaternaria, la unión de varias cadenas. La terciaria se mantiene con puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas e interacciones iónicas. Un anticuerpo es una glucoproteína de dos cadenas pesadas y dos ligeras unidas por puentes disulfuro. La estructura secundaria se mantiene con puentes de hidrógeno entre los grupos del enlace peptídico, y los radicales (R) de los aminoácidos quedan proyectados hacia fuera de la hélice.
Funciones de las proteínas: catalítica (enzimas), transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), reguladora (hormonas como la insulina), contráctil (actina y miosina), estructural (colágeno, queratina) y de reserva (caseína). Si piden explicar alguna, di qué hace la proteína y pon un ejemplo.
La función depende de la secuencia y de la estructura: los mismos aminoácidos en otro orden dan otra forma y otra función. Si la temperatura es muy alta, o el pH muy ácido o muy básico, la proteína se desnaturaliza: pierde su forma y su función, y lo que hacía deja de ocurrir.
Una enzima tiene una temperatura óptima donde su velocidad es máxima; por debajo o por encima de ella actúa más despacio. Un inhibidor competitivo compite con el sustrato por el centro activo y baja la actividad, más cuanto mayor sea su concentración respecto al sustrato.




















